1.38 Mb.Название страница8/12Дата24.06.2012Размер1.38 Mb.Тип Смотрите также: 8 ^ 3.1.2 Лекция по теме «Белки. Нуклеиновые кислоты» План лекции Белки. Понятие о белках. Состав белков. Пептидная связь. Свойства белков. Разнообразие белков и их роли в живых организмах. Ферменты-биокатализаторы. Механизм действия ферментов. Нуклеиновые кислоты. Дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая кислоты, их состав, свойства и функции. Принцип комплементарности. Биосинтез белка. 1. Среди биологически важных полимеров видное место занимают белки и нуклеиновые кислоты, входящие в состав живой клетки и играющие особую роль при возникновении и развитии живых организмов. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax. Главными структурными единицами белков и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между б-карбоксильной и б-аминогруппой.- NH C=OКаждый белок характеризуется специфичной аминокислотной последовательностью. При выяснении структуры белков необходимо установить не только число и природу остатков, но также и порядок их чередования в макромолекуле. Для решения этой задачи производят последовательное отщепление аминокислот с того или другого конца полимерной молекулы с последующей идентификацией их. В методе Эдмана, например, белок обрабатывают раствором фенилизотиоцианата в пиридине и полученный продукт присоединения раствором НС1 в нитрометане. При этом концевой остаток отщепляется в виде соответствующего фенилтиогидантоина без изменения остальной части макромолекулы: ФенилтиогидантоинЩелочной гидролиз фенилтиогидантоина приводит к образованию свободной аминокислоты, которая идентифицируется методами бумажной хроматографии:Теоретически, повторяя этот процесс многократно, можно отщеплять поочередно все остатки первоначальной белковой молекулы, установив тем самым их взаимное расположение в макромолекуле. Практически, однако, ввиду сложности задачи она была полностью решена только для некоторых белков несложного строения, как, например, инсулин. При этом выяснилось, что в размещении остатков аминокислот по цепи макромолекулы у биологически активных белков отсутствует та регулярность, которая нередко встречается у других полимеров. В то же время у каждого вида белка наблюдается строго определенная последовательность аминокислотных звеньев. В белковой молекуле некоторые группы, не участвующие в образовании пептидной связи, остаются свободными или используются для создания мостиков между линейными цепями. Благодаря наличию свободных ионогенных кислых или основных групп белки являются полиамфолитами. Непосредственное образование пептидной связи из групп СООН и аминогруппы, как показывает термодинамический расчет, должно протекать с увеличением свободной энергии системы. Следовательно, синтез белка из аминокислот может произойти только в том случае, если он сопровождается другими процессами, протекающими с уменьшением свободной энергии. В клетках живых организмов такими процессами являются окисление и гликолиз (биохимический распад молекулы глюкозы на 2 молекулы пировиноградной кислоты); энергия, освобождающаяся при этом, в значительной степени концентрируется в виде пирофосфатных связей молекул аденозилтрифосфорной кислоты (АТФ):АТФ в реакциях схематически изображается так: Аналогичные обозначения применяются для соответствующих монофосфорной (АМФ) и дифосфорной кислот (АДФ):Использование энергии пирофосфатных связей в простейшем случае можно представить как результат образования промежуточного смешанного ангидрида аминокислоты (АК) и АМФ, который более реакционноспособен, чем сама аминокислота:Ads ОРО(ОН) ОРО(ОН) ОРО(ОН)2 + НООС CHR NH2 АТФ АК Ads OPO(OH)OOC CHR NH2 + H2P2О7 смешанный ангидрид АМФ-АКХарактерной особенностью биологически активных белков является легкость, с которой они изменяются под влиянием тепла, ферментов кислот и различных органических соединений. При этом происходит денатурация белка с полной утратой его биологической активности. Денатурация меняет специфическую пространственную конформацию макромолекулы, но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной; во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов может произойти расщепление макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям. Молекулярный вес различных белков от десятка тысяч до нескольких миллионов. В состав живых организмов входит несколько видов белков. При использовании белков в качестве пищи организм перерабатывает их в другие, характерные для него белки. Благодаря наличию реакционноспособных групп в макромолекуле белок часто находится в клетках не в свободном состоянии, а в виде протеидов, т. е. комплексов с другими низкомолекулярными или высокомолекулярными веществами. К таким протеидам относятся нуклеопротеиды, хромопротеиды и др. По химическому составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины, или металлопротеиды), пигмент (хромопротеины, или хромопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклепротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или НК (геномы некоторых вирусов). Состав аминокислот, образующих белки, выражается общей формулой:,в которых радикал может содержать различные функциональные группы (R= - SH, OH,- COOH, -NH2) и кольца. -Аминокислоты в белках ковалентно соединены между собой пептидными связями:Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих от 2-3 десятков до нескольких сотен аминокислотных остатков каждая. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из 2 -аминокислот образуются пептиды с выделением одной молекулы воды:Из трех аминокислот образуются трипептиды, из большого числа аминокислот полипептиды. Функции, выполняем
«Белки. Нуклеиновые кислоты» - страница 8
Комментариев нет:
Отправить комментарий